A fim de avaliar uma possível duplicação gênica recente no loco sMDH-A* de Hoplias malabaricus, foram analisadas as propriedades eletrocinéticas, cinéticas e de termoestabilidade da malato desidrogenase, estudando-se extratos brutos de fígado e de músculo esquelético, assim como de suas diferentes isoformas isoladas. O efeito do pH sobre a atividade da sMDH mostrou pH ótimo semelhante para as isoformas A (A1 e A2) e B (7.5-8.0). Testes cinéticos de termoestabilidade em H. malabaricus mostram que as isoformas A são mais termoestáveis que as B, mas seus valores de meia-vida não as caracterizam como termoestáveis. Já a isoforma B, pelo valor de meia-vida apresentado, é caracterizada como termolábil. Quanto aos valores de Km para oxalacetato, as isoformas A diferem da isoforma B por apresentarem maiores valores. A presença de duplicação gênica no loco -A*, com a isoforma A2 apresentando maior afinidade com o substrato que a isoforma A1, poderia conferir a essa espécie maior eficiência no processo de redução do oxalacetato a malato, favorecendo o metabolismo no sentido glicolítico.
isoformas; sMDH; Hoplias malabaricus; duplicação lócica recente
