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Modelando a coordenação de fosfato com o sítio ativo das fosfatases ácidas púrpuras

Modeling the coordination of phosphate to the active site of purple acid phosphatases

Resumo

We present a new binuclear complex, Fe2III(BBPMP)(OH)(O2 P(OPh)2) ClO4.CH3OH, 3, where BBPMP is the anion of 2,6-bis(2-hydroxybenzyl)(2-pyridylmethyl) aminomethyl-4-methylphenol, as a suitable model for the chromophoric site of purple acid phosphatases coordinated to phosphate. The complex was obtained by the reaction of complex 2, Fe2III(BBPMP)(O2P(OPh) 2)2 ClO4.H2O, in CH3CN with one equivalent of triethylamine. Based on the chromophoric properties of the model complex, lmax = 560 nm/ e = 4480 M-1 cm-1/Fe2 compared to the enzyme coordinated to phosphate, we can speculate about a possible mechanism of fixing this oxyanion by the oxidized form of the enzymes.

purple acid phosphatases; model complexes; bioinorganic chemistry


purple acid phosphatases; model complexes; bioinorganic chemistry

Modelando a coordenação de fosfato com o sítio ativo das fosfatases ácidas púrpuras

Marcos Aires de Brito*, Ademir Neves e Luiz R. Zilli

Departamento de Química - UFSC - 88040-900 - Florianópolis - SC

Recebido em 1/7/96; aceito em 19/9/96

Modeling the coordination of phosphate to the active site of purple acid phosphatases. We present a new binuclear complex, Fe2III(BBPMP)(OH)(O2 P(OPh)2) ClO4.CH3OH, 3, where BBPMP is the anion of 2,6-bis(2-hydroxybenzyl)(2-pyridylmethyl) aminomethyl-4-methylphenol, as a suitable model for the chromophoric site of purple acid phosphatases coordinated to phosphate. The complex was obtained by the reaction of complex 2, Fe2III(BBPMP)(O2P(OPh) 2)2 ClO4.H2O, in CH3CN with one equivalent of triethylamine. Based on the chromophoric properties of the model complex, lmax = 560 nm/ e = 4480 M-1 cm-1/Fe2 compared to the enzyme coordinated to phosphate, we can speculate about a possible mechanism of fixing this oxyanion by the oxidized form of the enzymes.

Keywords: purple acid phosphatases; model complexes; bioinorganic chemistry.

INTRODUÇÃO

Fosfatases ácidas púrpuras (PAPs) são metaloenzimas do tipo não-heme envolvidas na hidrólise de monoésteres de fosfato em pH » 4,s9-6,0 (RCH2O - PO32- + H2O ® RCH2OH + HPO42-) e no controle fisiológico dos níveis de fosfato1. Uteroferrina e "bovine spleen", extraídas do útero de suínos e do pâncreas de bovinos, respectivamente, são as PAPs mais estudadas. Essas enzimas apresentam massas molares » 35 KDa e um sítio binuclear contendo ferro em dois estados de oxidação: a forma oxidada, Fe(III)-Fe(III) de cor púrpura, lmax= 550-570nm; e = 4000M-1 cm-1/Fe2, inativa para a hidrólise e a forma reduzida, Fe(II)-Fe(III) de cor rosa, lmax= 505-515; e = 4000M-1 cm-1 /Fe2, enzimaticamente ativa. A adição de fosfato a uma solução da forma rosa dessas enzimas produz um complexo que facilita a oxidação pelo ar, resultando na cor púrpura, típica da forma oxidada das PAPs. O mesmo espectro é obtido via coordenação direta de fosfato com a forma oxidada das fosfatases ácidas púrpuras1c. As cores das PAPs estão associadas a processos de transferência de carga tirosinato ® FeIII, e o fato do coeficiente de absortividade molar ser idêntico para ambas as espécies sugere um sítio ativo não simétrico. Embora já se tenha conseguido algum progresso na caracterização da uteroferrina e "bovine spleen" (espectroscopia eletrônica1b,c, dicroísmo circular2, 1HRNM3, espectroscopia Mössbauer4a e EPR4, Raman Ressonante5, EXAFS6, susceptibilidade magnética1c,7 e eletroquímica8), ainda não se conseguiu monocristais adequados dessas enzimas para a resolução da estrutura via difração de raios X. Entretanto, das análises realizadas pode-se inferir que existem restos de tirosinatos e histidinas, bem como carboxilatos3b e grupos hidróxidos8,9 ligados ao sítio binuclear de ferro nas PAPs. Vários pesquisadores têm contribuído através de análogos sintéticos dessas metalobiomoléculas e pode-se encontrar, na literatura, complexos contendo ligantes binucleantes com braços que apresentam piridinas10, 1-metilimidazóis11,piridinas-fenolatos12a-d e 1-metilimidazóis-fenolato12e. Entretanto, a maioria desses complexos não exibe as propriedades espectroscópicas, nem as de redox das fosfatases ácidas púrpuras. Portanto, o ambiente de coordenação do sítio ativo das PAPs e PAPs coordenadas a fosfato ainda não está definido e, assim, a síntese e caracterização de novos complexos modelo, com ligantes N,O-doadores, continua sendo uma área de grande relevância bioinorgânica.

Recentemente, publicamos a síntese e caracterização de um novo ligante binucleante não simétrico, 2-((2-metilpiridil) amino)metil)-6-((2-hidróxibenzil)(2-metilpiridil)amino) metil-4-metilfenol -(H2BPBPMP)- e o primeiro exemplo de um complexo binuclear de valência mista, Fe(II)-Fe(III), contendo pontes acetato que apresenta potencial redox, Eo' = 0.38 V versus NHE (-0,02V vs Fc+/Fc0)13 similar ao acoplamento Fe2III/FeIIFe III, na uteroferrina8, Eo' = 0.37 V versus ENH(-0,03 V vs Fc+/Fc0). Entretanto, esse complexo, em CH3CN, lmax= 556nm; e = 4560 M-1cm-1/Fe2, não simula o cromóforo da enzima natural. Mais recentemente, sintetizamos e caracterizamos vários outros novos complexos binucleares de ferro com o ligante binucleante simétrico, 2,6-bis(2-hidróxibenzil)(2-metilpiridil)aminometil-4-metilfenol -(H3BBPMP)- onde as piridinas e os fenóis simulam histidinas e tirosinas, respectivamente, que contribuem para o entendimento do sítio ativo das PAPs. Por exemplo, os complexos Fe2III(BBPMP)(OH)(CH3 COO)+, em CH3CN, lmax = 568nm; e = 4760M-1 cm-1 /Fe2 e FeII FeIII(BBPMP)(OH)(CH3COO), em CH3CN, lmax = 516nm; e = 4560 M-1cm-1/ Fe2, são bons modelos para o cromóforo da uteroferrina e "bovine spleen" nas formas oxidada e reduzida, respectivamente, mas diferem (Eº'= -0,57V vs Fc+/Fcº)14,15 do potencial redox da uteroferrina8. Devemos mencionar, também, que demonstramos, via análogos sintéticos13,15, existir uma relação 2:3 entre o número de tirosinatos e histidinas coordenadas no sítio binuclear da uteroferrina. Neste artigo, pretendemos modelar o ambiente de coordenação da forma oxidada das PAPs em interação com fosfato, utilizando um novo complexo do ligante H3BBPMP.

PARTE EXPERIMENTAL

1. Sínteses e Caracterização

O ligante H3BBPMP foi sintetizado de acordo com a rota apresentada no esquema 1. Sua caracterização bem como os detalhes da síntese já se encontram publicados12a,14,15.Um novo complexo, Fe2III(BBPMP)(OH)(O2 P(OPh)2)ClO4.CH3OH, 3, foi sintetizado a partir do precursor, Fe2III(BBPMP)(O2P (OPh)2)2ClO4.H 2O, 2, via hidrólise básica, utilizando-se um equivalente de trietilamina em acetonitrila. O complexo 2 foi obtido através de uma rota sintética, diferente da síntese realizada por Krebs e colaboradores12c, que envolve a substituição dos grupos acetato no complexo Fe2III(BBPMP)(CH3 COO)2 ClO4.H2O12a,14,15, 1, em acetonitrila, por difenilfosfato. O esquema 2 resume a rota de síntese para os complexos 2 e 3.



O esquema 2 resume a rota de síntese para os complexos 2 e 3.

Fe2III(BBPMP)(O2 Ph)2)2ClO4.H 2O, 2. Dissolveram-se 0,95g (1 mmol) do complexo 1 em 30 mL de acetonitrila, sob agitação magnética. Elevou-se a temperatura para 40ºC e em seguida adicionaram-se 0,5g (2 mmol) de difenilfosfato. A solução azul, foi mantida, sob agitação, até o surgimento da absorção em lmax = 632 nm, que corresponde à banda de absorção do complexo de Krebs12c em CH3CN. A solução, então foi evaporada e o sólido foi recristalizado em isopropanol, filtrado e seco com éter etílico. A análise de CHN, encontrado, %: C= 54,73; H= 4,31; N= 4,33. Calculado para C59H55N4O16 P2 Fe2Cl, %: C= 55,14; H= 4,31;N= 4,36. Rendimento » 45%.

Fe2III(BBPMP)(OH)(O 2P(OPh)2)ClO4.CH3 OH, 3. Dissolveram-se 0,5g (0,4 mmol) do complexo 2 em 30 mL de acetonitrila, sob agitação magnética e temperatura ambiente. A seguir, foram adicionados lentamente 54 mL (0,4 mmol) de trietilamina e através de monitoramento por espectroscopia eletrônica, quando a solução púrpura apresentou lmax = 560 nm, imediatamente foi evaporada e o sólido lavado com água, recristalizado em metanol, filtrado e seco com éter etílico. A análise de CHN, encontrado, %: C= 54,34; H= 4,52; N= 5,31. Calculado para C48H47N4O13 PFe2Cl, %: C= 54,08; H= 4,44; N= 5,26. Rendimento » 60%.

2. Instrumentação

As análises de CHN foram realizadas com um equipamento Perkin-Elmer 2400 e os espectros de absorção foram obtidos em um espectrofotômetro L19 da Perkin-Elmer. Utilizamos, também, o L19 para monitorar as sínteses dos complexos 2 e 3. Para a obtenção dos desdobramentos espectrais, na interconversão entre os complexos em solução, utilizamos 90 segundos entre cada espectro. Na análise eletroquímica dos complexos em CH3CN contendo 0,1M de hexafluorfosfato de tetrabutilamônio, TBAPF6, como eletrólito suporte, utilizamos um potenciostato/galvanostato da Princeton Applied Research (PAR), modelo 273 equipado com um computador IBM/AT-386 acoplado a uma registradora HP-7445, para o registro dos voltamogramas cíclicos. Os voltamogramas cíclicos, sob argônio e a temperatura ambiente, foram obtidos em uma célula padrão com três eletrodos: um eletrodo de trabalho (platina), um eletrodo auxiliar (fio de platina) e um eletrodo de referência (eletrodo de calomelano saturado), construído em nossos laboratórios. Para monitorar o potencial do eletrodo de referência, utilizamos o par redox Ferrocínio/Ferroceno (Fc+/Fcº), como referência interna, que se encontrava em + 0.27 V. Os potenciais de meia onda foram calculados a partir da média dos potenciais de pico anódico e catódico e utilizados como critério de reversibilidade para os processos de transferência de elétrons16.

RESULTADOS E DISCUSSÃO

1. Sínteses

Demonstramos, em publicações recentes14,15, que é possível ajustar-se o cromóforo de um complexo precursor, obtendo-se um novo complexo, mediante substituições adequadas para simular as propriedades espectroscópicas em espécies de interesse biológico Utilizando o complexo Fe2III(BBPMP)(CH3 COO)2ClO4.H2 O, 1, que é azul em acetonitrila, lmax = 601nm; e = 7700 M-1cm-1/Fe2, e cuja estrutura já foi resolvida12a,14,15, substituímos os grupos acetatos por difenilfosfatos, obtendo-se o complexo de Krebs12c, Fe2III (BBPMP)(O2P(OPh)2)2 ClO4. H2O, 2 , que também é azul em acetonitrila, lmax = 632 nm; e = 5920 M-1cm-1/Fe2. A partir de ensaios, via espectroscopia eletrônica, encontramos as condições experimentais para a síntese do complexo Fe2III(BBPMP)(OH)(O2 P(OPh)2)ClO4.CH3 OH, 3, utilizando o precursor 2 em acetonitrila/trietilamina. Esse complexo é púrpuro em CH3CN, lmax = 560nm; e = 4480M-1cm-1/Fe2, e desse modo conseguimos ajustar o cromóforo do análogo sintético, obtendo-se um modelo para a forma oxidada das PAPs coordenadas a fosfato.

2. Espectroscopia eletrônica

Conforme descrito anteriormente, o complexo 3 foi obtido a partir do complexo 2 em acetonitrila/trietilamina. A reação foi acompanhada por espectroscopia eletrônica, e como ilustrado na figura 1, a presença de pontos isosbésticos sugere equilíbrios sucessivos17 com três espécies em solução17,18: o complexo 2, lmax = 334 nm; e = 5540 M-1cm-1/Fe2; lmax = 354nm; e = 5500 M-1cm-1/Fe2 e lmax = 632nm; e = 5920M-1cm-1/Fe2, o complexo 3, lmax = 334nm; e =7620M-1cm-1/Fe2 e lmax = 560 nm; e = 4480 M-1cm-1/Fe2, e uma terceira espécie, provavelmente, Fe2III(BBPMP)(OH)2+ que absorve em 525nm devido ao excesso de base que foi utilizada nesse experimento. Essas transições eletrônicas estão associadas a processos de transferências de carga, Fenolato ® FeIII.O deslocamento hipsocrômico do complexo 3, em relação ao complexo 2, provavelmente reflete um distanciamento das ligações fenolato-FeIII, no complexo 3, devido a substituição de um difenilfosfato por hidróxido no complexo 2. A adição de difenilfosfato à solução do complexo 3, em CH3CN, reproduz o espectro do complexo 2, o que demonstra a reversibilidade do processo.


3. Eletroquímica

As propriedades redox do complexo 3, em acetonitrila/TBAPF6, foram investigadas por voltametria cíclica. O voltamograma do complexo se encontra na figura 2 e exibe uma onda reversível em -0.29V versus SCE (-0.56V versus Fc+/Fcº) e outra irreversível em potencial mais catódico. Essas ondas estão associadas aos acoplamentos Fe2III/FeII FeIII e FeII FeIII/Fe2II, respectivamente. Comparando o potencial redox do complexo 3 com -0.20V versus SCE (-0.47 V versus Fc+/Fcº) para o complexo 2, nas mesmas condições experimentais, nota-se um deslocamento catódico de 90 mV, de acordo com o previsto, considerando que o grupo hidróxido é mais básico que o difenilfosfato. É interessante destacar a correlação encontrada entre as energias das bandas de transferência de carga na região do visível e os respectivos potenciais redox dos complexos 2, 15857 cm-1; Eo'= -0.47 V versus Fc+/Fcº, e 3, 17857 cm-1; Eo'= -0,56V versus Fc+/Fcº. O complexo 3, absorvendo em maior energia, apresenta um potencial redox mais negativo em relação ao precursor 2, como era de se esperar. Entretanto, ambos os complexos não simulam as propriedades eletroquímicas da uteroferrina8, devido a relação fenolatos: piridinas no ligante simétrico13,15. A partir das propriedades do novo complexo, 3, e comparando-se com o complexo 2 que teve sua estrutura resolvida por Krebs e colaboradores12c, propomos uma representação da estrutura para o complexo Fe2(BBPMP)(OH) (O2P(OPh)2)+, conforme apresentada no esquema 2.


CONCLUSÕES

Um novo complexo, Fe2(BBPMP)(OH)(O2P(OPh) 2)ClO4. CH3OH, foi sintetizado e caracterizado como modelo para o cromóforo da forma púrpura das PAPs coordenadas a fosfato. Este complexo púrpuro, 3,foi obtido a partir do complexo azul, 2,demonstrando que nossa estratégia sintética foi adequada para a obtenção de um modelo bioinorgânico. A partir da comparação das propriedades do complexo modelo, 3, com as PAPs e PAPs-fosfato, podemos especular que a função da forma oxidada das fosfatases ácidas púrpuras seria a de fixar fosfato, regulando os níveis fisiológicos deste oxoanion. Havendo necessidade de fosfato no organismo, um dos sítios de FeIII na enzima ligada a fosfato seria reduzido por algum redutor biológico, NADH ou NADPH ?, com liberação de fosfato e, consequentemente, a metaloenzima seria regenerada em sua forma ativa.

AGRADECIMENTOS

Agradecemos ao CNPq pela bolsa de iniciação científica concedida a L.R.Zilli (processo nº 350797/91-9),FINEP, PADCT e CNPq pelo apoio financeiro.

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Datas de Publicação

  • Publicação nesta coleção
    17 Set 2008
  • Data do Fascículo
    Abr 1997

Histórico

  • Aceito
    19 Set 1996
  • Recebido
    01 Jul 1996
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