Fosfatases ácidas púrpuras (PAP) pertencem à família das metalo-hidrolases binucleares que catalisam a hidrólise de um grande grupo de substratos fosfoésteres em pH ácido. Apesar dos seus sítios ativos serem estruturamente conservados as PAP apresentam versatilidade mecanística. Neste trabalho são investigados alguns aspectos do mecanismo catalítico de duas PAP, usando os inibidores vanadato e fluoreto como sondas. Enquanto as magnitudes das constantes de inibição das duas enzimas pelo vanadato são semelhantes, as enzimas diferem com relação ao modo de inibição; vanadato interage de forma não-competitiva com a PAP de porco (Ki = 40 µmol L-1), porém inibe a PAP de feijão competitivamente (Ki = 30 µmol L-1). De modo semelhante, o fluoreto também age como inibidor competitivo da PAP de feijão, independentemente do pH, enquanto que o fluoreto simplesmente interage com o complexo formado pela enzima de porco e seu substrato(PAP-substrato) em pH baixo e inibe de forma não competitiva esta enzima em pH mais alto, independentemente da composição do íon metálico. Além disso, enquanto a inibição pelo fluoreto se dá através da interação lenta com a PAP de porco, ele se liga rapidamente ao sítio catalítico da enzima do feijão. Visto que se propõe que o vanadato e o fluoreto mimetizem o estado de transição e o nucleófilo, respectivamente, as diferenças observadas na cinética de inibição indicam sutis, porém distintas diferenças no mecanismo de reação destas enzimas.
