A elucidação das rotas de reativação da acetilcolinesterase humana (HuAChE) inibida por organofosforados é de crucial importância para o desenvolvimento de antídotos eficientes contra a intoxicação causada por agentes de guerra química. Com o objetivo de contribuir para uma melhor compreensão do mecanismo de reativação, foram aplicadas neste trabalho simulações de dinâmica molecular (DM) clássica para estudar as interações entre a pralidoxima e aminoácidos do sítio ativo da HuAChE inibida pelo agente neurotóxico tabun. Além disso, métodos híbridos de mecânica quântica/mecânica molecular (QM/MM) foram usados para propor um mecanismo de reativação para a enzima inibida. Os resultados mostraram que a DM clássica manteve a pralidoxima no interior do sítio ativo da enzima, em uma região favorável à ocorrência de uma possível reação de desfosforilação, que foi confirmada por métodos de QM/MM, levando à proposta de um mecanismo de reativação, energeticamente favorável.
