As metalopeptidases têm papel importante em bactérias, estando envolvidas em vários processos que dependem de reciclagem de proteínas, como nutrição, degradação de peptídios-sinal, localização de proteínas e virulência. Nós clonamos e caracterizamos o gene da metaloendopeptidase PepF da bactéria aquática Caulobacter crescentus. O gene a montante de pepF (orf1) codifica uma proteína hipotética conservada encontrada em Mycobacterium e Streptomyces. pepF é co-transcrito com o gene a juzante (orf3), que codifica uma proteína pertencente à família ABC1 de proteínas quinases, sugerindo que estas duas proteínas podem compartilhar uma função comum na célula. A proteína PepF de C. crescentus possui o motivo HEXGH presente nos domínios de ligação de zinco de homólogos de PepF. A interrupção do gene pepF por inserção de sequência de DNA de um vetor não gerou nenhum defeito de crescimento, mas a linhagem mutante possui apenas 30% da atividade especifica de endopeptidases presentes na linhagem selvagem. Deleções e mutações pontuais na região regulatória mostraram que há duas possíveis regiões promotoras, e a expressão do operon é independente do regulador de transcrição CtrA. Os resultados indicam que PepF não é essencial para o crescimento desta bactéria utilizando peptídios como fonte de carbono, sugerindo que outras peptidases possam estar realizando esta função.
endopeptidase; família M3; regulação gênica; bactéria
